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Fmoc-Thr-OH·H₂O (N-α-fluorenilmetiloxicarbonil-L-treonina monohidratado) é o derivado protegido por Fmoc do aminoácido natural L-treonina, apresentando uma molécula de água de cristalização na rede cristalina. O grupo protetor Fmoc (9-fluorenilmetoxicarbonil) está ligado ao grupo α-amino da treonina através de uma ligação carbamato, enquanto o grupo hidroxila da cadeia lateral permanece livre. A presença da forma monohidratada aumenta a cristalinidade e a estabilidade de armazenamento a longo prazo do produto em comparação com a forma anidra.

O ácido Fmoc-1-aminociclobutano-1-carboxílico (Fmoc-Ac4c-OH) é um derivado de aminoácido não natural com restrição conformacional que apresenta um anel ciclobutano na posição α-carbono, com o grupo amino protegido pelo grupo 9-fluorenilmetoxicarbonil (Fmoc). O anel ciclobutano de quatro membros impõe uma tensão significativa no anel (aproximadamente 26 kcal/mol) e restringe a flexibilidade conformacional da estrutura de aminoácidos, prendendo a molécula em uma geometria tridimensional bem definida. Esta estrutura alifática cíclica rígida pré-organiza eficazmente o α-carboxilato e o grupo amino protegido, reduzindo a penalidade entrópica após a incorporação nas cadeias peptídicas.

Fmoc-N-etil-MPBA (ácido 4-(4-(N-Fmoc-N-etil)aminometil-3-metoxi-fenoxi)butírico) é um derivado especializado do ácido aminoetilfenoxibutírico protegido por Fmoc que combina uma estrutura aromática rígida com uma cadeia lateral de ácido butírico flexível e uma funcionalidade de benzilamina N-etilada protegida pelo grupo 9-fluorenilmetoxicarbonil (Fmoc). Estruturalmente, a molécula consiste em um anel 3-metoxifenil central contendo uma cadeia de ácido butírico paraligada por meio de um oxigênio éter, enquanto o substituinte N-etilaminometil na posição 4 é protegido pelo grupo Fmoc lábil à base. Esta arquitetura única pré-organiza um cabo de ácido carboxílico (para conjugação ou ligação em fase sólida) e uma amina secundária (protegida por Fmoc para desproteção ortogonal) dentro de uma estrutura aromática rígida.

O produto é Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoetil)-OH (O-[2-[(tert-butoxicarbonil)amino]etil]-N-[(9H-fluoren-9-ilmetoxi)carbonil]-L-tirosina), um derivado de tirosina protegido por Fmoc altamente especializado apresentando grupos protetores ortogonais duplos em sua cadeia lateral. Estruturalmente, a molécula compreende o aminoácido tirosina como seu núcleo, com o terminal N protegido pelo grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonil (Fmoc) lábil à base adequado para síntese de peptídeos em fase sólida (SPPS). O grupo hidroxila fenólico da cadeia lateral da tirosina é modificado por uma ligação éter 2-aminoetílico protegida por Boc (−O−(CH₂)₂−NH−Boc), instalando um segundo grupo protetor ortogonal (Boc, tert-butoxicarbonil) que é clivado sob condições ácidas. Esta arquitetura de proteção ortogonal dupla - Fmoc (lábil à base) no terminal N e Boc (lábil ao ácido) na cadeia lateral - permite a desproteção seletiva de uma funcionalidade enquanto deixa a outra intacta durante a montagem de peptídeos em várias etapas e estratégias de conjugação.

Fmoc-Homoarg-OH·HCl (cloridrato de Fmoc-L-homoarginina, cloridrato de ácido Nα-Fmoc-(S)-2-amino-6-guanidinohexanóico) é um derivado protegido por Fmoc do aminoácido não proteinogênico L-homoarginina, estabilizado como o sal cloridrato. Estruturalmente, a molécula consiste numa estrutura padrão de seis carbonos, semelhante à lisina, com um grupo guanidino terminal na posição ε – um grupo metileno extra em comparação com a arginina – que estende a cadeia lateral em um átomo de carbono.

Fmoc-D-Gln (Trt) -OH (N-α-Fmoc-N-γ-tritil-D-glutamina) é um derivado de glutamina configurado em D contendo dois grupos protetores ortogonais: um grupo 9-fluorenilmetoxicarbonil (Fmoc) lábil à base protegendo a funcionalidade Nα-amino, e um grupo trifenilmetil lábil ao ácido (tritil, Trt) protegendo a carboxamida da cadeia lateral. Estruturalmente, a molécula incorpora o D-enantiômero da glutamina (a configuração não natural de imagem espelhada da L-glutamina encontrada nas proteínas), permitindo a síntese de peptídeos e peptidomiméticos contendo D-aminoácidos com estabilidade proteolítica aprimorada e propriedades biológicas alteradas.