Fmoc-D-Trp(Boc)-OH é um derivado de D-triptofano protegido por Fmoc contendo um grupo protetor Boc (terc-butoxicarbonil) no nitrogênio indol da cadeia lateral do triptofano. Estruturalmente, a molécula consiste em um núcleo de triptofano configurado em D, com a amina primária protegida por um grupo 9-fluorenilmetoxicarbonil (Fmoc) - um grupo protetor lábil à base essencial para a síntese de peptídeos em fase sólida (SPPS) - e a cadeia lateral do indol protegida por um grupo Boc para evitar reações colaterais indesejadas durante a montagem da cadeia.
Fmoc-3,3-Difenilalanina é um aminoácido não natural protegido por Fmoc estericamente impedido, apresentando dois anéis fenil ligados ao carbono β da estrutura da alanina. Estruturalmente, a molécula compreende um grupo fluorenilmetiloxicarbonil (Fmoc) que protege a funcionalidade α-amino, uma estrutura quiral central derivada de alanina e uma substituição difenil geminal na posição 3 (Cβ). Esta substituição única de 3,3-difenila cria um motivo estrutural altamente congestionado com volume estérico significativo ao redor da cadeia lateral, impondo restrições conformacionais na estrutura quando incorporada em peptídeos.
Fmoc-3-(4-tiazolil)alanina (Fmoc-Tza-OH) é um aminoácido não natural protegido por Fmoc apresentando uma cadeia lateral 4-tiazolil ligada à estrutura da alanina. A molécula consiste em um grupo fluorenilmetiloxicarbonil (Fmoc) que protege a funcionalidade α-amino, um centro quiral central derivado de alanina e um heterociclo tiazol na posição β. O anel tiazol introduz tanto o caráter aromático quanto um átomo de nitrogênio contendo um par solitário, conferindo propriedades eletrônicas únicas e capacidades de coordenação de metais que são altamente valorizadas na química medicinal e na engenharia de peptídeos.
Fmoc-Thr-OH·H₂O (N-α-fluorenilmetiloxicarbonil-L-treonina monohidratado) é o derivado protegido por Fmoc do aminoácido natural L-treonina, apresentando uma molécula de água de cristalização na rede cristalina. O grupo protetor Fmoc (9-fluorenilmetoxicarbonil) está ligado ao grupo α-amino da treonina através de uma ligação carbamato, enquanto o grupo hidroxila da cadeia lateral permanece livre. A presença da forma monohidratada aumenta a cristalinidade e a estabilidade de armazenamento a longo prazo do produto em comparação com a forma anidra.
O ácido Fmoc-1-aminociclobutano-1-carboxílico (Fmoc-Ac4c-OH) é um derivado de aminoácido não natural com restrição conformacional que apresenta um anel ciclobutano na posição α-carbono, com o grupo amino protegido pelo grupo 9-fluorenilmetoxicarbonil (Fmoc). O anel ciclobutano de quatro membros impõe uma tensão significativa no anel (aproximadamente 26 kcal/mol) e restringe a flexibilidade conformacional da estrutura de aminoácidos, prendendo a molécula em uma geometria tridimensional bem definida. Esta estrutura alifática cíclica rígida pré-organiza eficazmente o α-carboxilato e o grupo amino protegido, reduzindo a penalidade entrópica após a incorporação nas cadeias peptídicas.
Fmoc-N-etil-MPBA (ácido 4-(4-(N-Fmoc-N-etil)aminometil-3-metoxi-fenoxi)butírico) é um derivado especializado do ácido aminoetilfenoxibutírico protegido por Fmoc que combina uma estrutura aromática rígida com uma cadeia lateral de ácido butírico flexível e uma funcionalidade de benzilamina N-etilada protegida pelo grupo 9-fluorenilmetoxicarbonil (Fmoc). Estruturalmente, a molécula consiste em um anel 3-metoxifenil central contendo uma cadeia de ácido butírico paraligada por meio de um oxigênio éter, enquanto o substituinte N-etilaminometil na posição 4 é protegido pelo grupo Fmoc lábil à base. Esta arquitetura única pré-organiza um cabo de ácido carboxílico (para conjugação ou ligação em fase sólida) e uma amina secundária (protegida por Fmoc para desproteção ortogonal) dentro de uma estrutura aromática rígida.
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