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Fmoc-Thr (tBu) -OH (N-α-Fmoc-O-tert-butil-L-treonina, CAS 71989-35-0) é um derivado protegido do aminoácido natural L-treonina, apresentando um grupo 9-fluorenilmetoxicarbonil (Fmoc) protegendo a função α-amino N-terminal e um éter terc-butílico protegendo a cadeia lateral β-hidroxila. A estrutura da treonina contém dois centros quirais no carbono α e no carbono β, com a configuração natural da L-treonina (2S,3R). O grupo terc-butil (tBu) na cadeia lateral hidroxila é estável sob as condições básicas necessárias para a remoção de Fmoc, mas é facilmente clivado pelo ácido trifluoroacético (TFA) durante a desproteção final do peptídeo, tornando o Fmoc-Thr (tBu) -OH um bloco de construção padrão na síntese de peptídeos em fase sólida baseada em Fmoc (SPPS). Ao contrário da maioria dos aminoácidos onde a proteção da cadeia lateral é opcional, a treonina requer um manuseio cuidadoso de seu grupo hidroxila secundário reativo - as hidroxilas de treonina livres podem participar de reações colaterais indesejadas durante a montagem da cadeia, incluindo acilação levando a peptídeos ramificados e desidratação para formar desidrobutirina. O grupo tBu aborda eficazmente estes riscos, tornando a hidroxila inerte sob condições SPPS padrão, permanecendo ortogonal à estratégia de remoção de Fmoc. Esta lógica de proteção ortogonal permite a incorporação confiável de resíduos de treonina em cadeias peptídicas de qualquer comprimento e complexidade, desde peptídeos terapêuticos simples até depsipeptídeos complexos contendo ligações éster.

Fmoc-Ser (tBu) -OH (N-α-fluorenilmetiloxicarbonil-O-terc-butil-L-serina) é um bloco de construção de aminoácido protegido por Fmoc padrão apresentando um grupo protetor de éter terc-butílico na cadeia lateral hidroxila da serina. O grupo Fmoc, que protege a função α-amino, é removido seletivamente sob condições básicas suaves (20% de piperidina em DMF), enquanto o grupo terc-butil (tBu) lábil ao ácido permanece intacto durante todo o processo de montagem da cadeia, sendo apenas clivado durante a etapa final de desproteção global mediada por TFA. Esta estratégia de grupo protetor ortogonal - Fmoc lábil à base para a α-amina e tBu lábil ao ácido para a cadeia lateral - é a pedra angular da síntese de peptídeos em fase sólida Fmoc / tBu padrão (Fmoc SPPS) e é empregada em praticamente todos os peptídeos automatizados sintetizadores em todo o mundo.

Fmoc-Phe-OH (N-α-Fmoc-L-fenilalanina) é um elemento fundamental na síntese de peptídeos em fase sólida (SPPS) baseada em Fmoc, combinando o grupo protetor Fmoc lábil à base com o aminoácido L-fenilalanina nativo. O grupo Fmoc (9-fluorenilmetiloxicarbonil) é particularmente valorizado na síntese de peptídeos porque pode ser removido sob condições alcalinas suaves (normalmente 20% de piperidina em DMF) sem afetar a integridade da estrutura peptídica ou dos grupos protetores da cadeia lateral sensíveis a ácidos. A cadeia lateral benzil aromática do Fmoc-Phe-OH confere hidrofobicidade previsível e propriedades estruturais específicas aos peptídeos sintetizados, tornando-a essencial para a introdução de resíduos de fenilalanina em peptídeos terapêuticos, estudos de relação estrutura-atividade (SAR) e desenvolvimento peptidomimético. A estrutura plana rígida do grupo Fmoc também permite propriedades de automontagem, sendo os conjugados Fmoc-Phe amplamente estudados para a formação de hidrogéis funcionais e biomateriais em engenharia de tecidos e medicina regenerativa.

Fmoc-Cys(PrCOOtBu)-OH é um derivado de cisteína protegido por Fmoc apresentando uma cadeia lateral tioéter estrategicamente funcionalizada terminando em um grupo carboxila protegido por terc-butil - especificamente, um grupo 4-(terc-butoxi)-4-oxobutil anexado por meio de um átomo de enxofre à posição β da estrutura da cisteína. O grupo Fmoc (9-fluorenilmetoxicarbonil) mascara temporariamente o grupo α-amino para alongamento gradual controlado na síntese de peptídeos em fase sólida (SPPS) e é removido de forma limpa sob condições básicas suaves (normalmente 20% de piperidina em DMF) sem perturbar as proteções da cadeia lateral lábil ao ácido ou a ligação peptídeo-resina. Enquanto isso, o éster terc-butílico no terminal do espaçador C3 fornece proteção carboxílica ortogonal, permitindo que o ácido carboxílico da cadeia lateral seja desmascarado seletivamente sob condições de clivagem ácida (por exemplo, TFA) enquanto a proteção Fmoc N-terminal permanece intacta. Esta estratégia de proteção ortogonal é particularmente valiosa para a montagem de peptídeos ramificados complexos, conjugados peptídeo-fármaco e peptídeos cíclicos onde a cadeia lateral da cisteína requer manipulação química seletiva.

Com a fórmula molecular C₂₁H₃₈O₄S₃, MDS-06-06 é um isômero estrutural do padrão de impureza previamente caracterizado compartilhando a mesma composição empírica e peso molecular. A molécula contém uma porção éster central ligada a múltiplas cadeias alifáticas contendo tioéter, um arranjo estrutural que introduz hidrofobicidade e propriedades distintas de absorção de UV adequadas para detecção por HPLC. A presença de três átomos de enxofre incorporados em estruturas de hidrocarbonetos saturados, provavelmente em um padrão de conectividade alternativo em comparação com sua contraparte isomérica, cria uma arquitetura tridimensional distinta que determina seu comportamento único de retenção cromatográfica. Este arranjo específico da estrutura de poli-tioéter, com seu cromóforo de éster característico, torna o MDS-06-06 um marcador estruturalmente distinto relevante para o perfil abrangente de impurezas de formulações de succinato de solifenacina.

MDS-06-03 é um padrão de referência de impureza farmacêutica especializado usado principalmente no desenvolvimento e controle de qualidade de formulações de succinato de solifenacina. É um composto relacionado ou produto de degradação identificado durante o desenvolvimento do método indicador de estabilidade. Este composto funciona como um marcador analítico chave para perfis de impurezas em medicamentos para bexiga hiperativa.